Читать книгу Просто о ферментах. Почему они так полезны? - - Страница 4

Философы прошлого говорили, что жизнь – это форма существования белковых тел. Правы они или нет, судить не нам. Лучше перенесемся на зарю зарождения жизни на Земле. Около 4 миллиардов лет назад на очень еще юной планете (тогда ей было всего-то полмиллиарда лет) стали появляться первые биомолекулы. Что было раньше – белки или нуклеиновые кислоты (а именно РНК), на данный момент однозначного ответа нет. Более подробно вы можете прочитать об этом в других замечательных книгах, например в книге Михаила Никитина «Происхождение жизни. От туманности до клетки». Самое главное, что к этому моменту уже существовали небольшие молекулы – аминокислоты.

Аминокислоты состоят из атомов углерода, водорода, азота и кислорода (в некоторых еще есть сера). Главная особенность этих молекул в том, что в их структуре есть две группы атомов, которые мы будем называть дальше функциональные группы, а именно, карбоксильная группа (—СООН группа) и аминогруппа (—NH₂). Эти две группы охотно реагируют между собой, образуя особую химическую связь, так называемую пептидную. Полученную молекулу называют пептид, а точнее дипептид, поскольку она пока состоит из двух остатков аминокислот.

Та аминокислота, которая «отдала» в образование пептидной связи карбоксильную группу, будет называться N-концевая, поскольку у нее осталась непрореагировавшая аминогруппа.

Вторая аминокислота будет тогда С-концевой, поскольку у нее осталась свободная карбоксильная группа. Именно эта карбоксильная группа в природе дальше способна образовать еще одну пептидную связь с третьей аминокислотой. С-конец сместится на один остаток аминокислоты вперед. Так будут получаться трипептиды, тетрапептиды и т. д.

Рисунок 3. Из двух аминокислот получается дипептид

В лаборатории задача пептидного синтеза очень трудоемкая и требует долгих часов искусной работы химика-органика. Сейчас существуют автоматизированные системы синтеза пептидов, но все равно это задача, которую «на коленке» решить не удастся. Парадоксально, что даже в тот момент, когда химик в поте лица синтезирует какой-нибудь скромный трипептид, в его клетках легко и непринужденно с биологических конвейеров по производству белков – рибосом – сходят все новые и новые полипептиды, состоящие из 100, 200 и даже 500 остатков аминокислот.

Эти полипептиды похожи на огромные товарные поезда, в которых вагонов (то есть аминокислотных остатков) так много, что кажется будто эта вереница не закончится никогда.

Самый длинный полипептид в организме человека – титин, который состоит из почти 40 тысяч «вагонов» (если быть точным, то 38 138) и включает в себя более 422 тысяч атомов. Его биологическая роль заключается в сокращении поперечнополосатых мышц (например, камбаловидной мышцы в икрах). Так что, когда в следующий раз будете недовольны формой своей мускулатуры, задумайтесь, что за каждое движение ваших ног отвечают белки-рекордсмены.

Иногда два полипетида объединяются в одну молекулу с помощью других видов химической связи. Так, например, образуется молекула инсулина, пожалуй, одного из самых знаменитых представителей класса пептидов. Он состоит из 2 небольших пепетидных цепей в 21 и 30 аминокислотных остатков, которые соединяются с помощью связи между атомами серы (дисульфидные связи).

Для большинства белков помимо самого синтеза первичной пептидной цепи очень важно эту цепь правильно уложить в пространстве. Неупорядоченная цепь собирается в так называемый статистический клубок, и редко когда от такого клубка можно добиться толку. Для реализации биологических функций белок должен принять правильную «конформацию», словом, из клубка надо связать свитер.

Аминокислотная последовательность называется первичной структурой, но кроме нее существуют еще вторичная, третичная и даже четвертичная структуры.

Вторичная структура позволяет из полипептидной цепи собрать «листы» (их называют бета-листы или бета-слои) или спираль (альфа-спираль).

Третичная структура подразумевает организацию элементов вторичной структуры в «шарики»-глобулы. Иногда отдельные глобулы собираются в так называемые олигомерные белки – так получается четвертичная структура.

Рисунок 4. Примеры первичной, вторичной, третичной и четвертичной структур

Структура белка играет очень важную роль в выполнении им своей функции. Одна из любимых концепций в химии белка называется «связь структура – функция», которая отражает возможности предсказать функции белка по его структуре и управлять функциями белка, изменяя структуру.

А функций у белков множество. Принято выделять несколько групп (как минимум 8), объединяющих белки со схожими функциями.

Структурные белки, например, призваны обеспечить прочность и форму клеток, тканей и органов. Вы, наверное, помните о коллагене – важном белке наших кожи, хрящей, сухожилий. А волосы? Волосы – это, конечно, кератин, структурный белок с замечательными механическими свойствами. Благодаря массовой культуре и бьюти-индустрии коллаген и кератин являются, пожалуй, самыми медийными белками и ассоциируются с молодостью и красотой. И в этом есть большая доля правды!

Есть и другой класс белков, репутацию которым в массовом сознании сделала реклама. Это ферменты, и в первую очередь пищеварительные. Но поверьте, одними лишь ими многообразие ферментов не ограничивается!

Строго говоря, ферменты – белки, которые катализируют химические реакции в организме, ускоряя их скорость и обеспечивая эффективность всех биологических процессов. О них мы поговорим очень подробно в этой книге (см. следующую главу).

Отдельно рассматривают как вещества белковой природы некоторые гормоны. Например, очень известный гормон инсулин имеет пептидную природу. Они выступают в качестве регуляторов основных процессов, таких как обмен веществ, рост, развитие и другие.

Транспортные белки переносят различные вещества, такие как кислород и питательные вещества, по всему организму. Основной белок плазмы крови человека – альбумин, его называют «молекула-такси», потому что он помогает переносить самые разнообразные вещества по кровотоку.

А какие еще примеры? Рассмотрим транспорт железа в организме. Что сразу приходит на ум? Конечно, гемоглобин! Но при этом «рука об руку» с ним идет ферритин – белок, который выполняет запасающую функцию. Он работает «депо» железа в организме.

Защитные белки представляют собой антитела, которые борются с инфекциями и болезнями. Это наша иммунная память о встречах с различными патогенами. Пандемия COVID‑19 научила практически всех следить за уровнем пресловутых IgG и IgM, которые отражают наличие или отсутствие иммунитета к этой инфекции.

Мы уже упомянули белок титин, который выполняет двигательную функцию, ему в помощь приходят актин и миозин, участвующие в сокращении мышц, – моторные белки. Многие белки выполняют сигнальную роль, помогая клеткам обмениваться информацией и командами. Кроме этого, существуют еще и регуляторные белки, и ряд других более мелких подклассов.

В заключение отметим, что белки являются важнейшими молекулами в организме человека, участвующими в различных функциях и процессах. На планете Земля жизнь и правда – форма существования белковых тел. Разнообразие белков обеспечивает адаптивность организма, поддерживая здоровье и нормальное функционирование всех систем.

А пока пришел черед знакомится с самым сладким (а может и нет…) классом биомолекул – углеводами!