Читать книгу Основы биохимии. Учебно-тренировочные задания для студентов медицинских специальностей - Дмитрий Дмитриевич Деминчук, Дмитрий Дмитриевич Грибанов, Татьяна Александровна Лобаева - Страница 7

Пептиды – это органические соединения, построенные из остатков аминокислот, соединенных с помощью пептидной связи. Пептиды, последовательность которых короче 10–20 аминокислотных остатков, могут также называться олигопептидами, при большей длине последовательности они называются полипептидами.

Рис. 2. Общий план строения пептида

Белками обычно называют полипептиды, содержащие 50 аминокислотных остатков и более.

Белки оставляют основу структурных элементов клеток и тканей, а также выполняют многообразные жизненно важные функции (транспортные, защитные, регуляторные, каталитические), обусловленные способностью за счет своей уникальной пространственной конфигурации распознавать другие молекулы и взаимодействовать с ними.

Полипептидная цепь состоит из остова (скелета), имеющего повторяющуюся последовательность и отдельных боковых цепей (радикалов). Последовательность аминокислот в цепи изображают, начиная с N-конца. Единственным отличием одних белков от других является сочетание радикалов, входящих в него.

Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией).

Таблица 4. Уровни структурной организации белков

Белки условно подразделяют на простые (при гидролизе образуют смесь аминокислот) и сложные, или конъюгированные (состоят из белкового и небелкового компонентов). В качестве небелковой части (простетической группы) сложных белков могут выступать различные химические соединения, что находит отражение в классификации данной группы биологических соединений.

Таблица 5. Подходы к классификации сложных белков

Большинство методов анализа белков и аминокислот связаны с физико-химическими свойствами последних, например, с наличием определенных функциональных групп, размером и формой молекул, подвижностью в электрическом поле, различным распределением в системе подвижной и неподвижной фазы при разных видах хроматографии, способностью к поглощению в ультрафиолетовой области спектра.

Таблица 6. Методы очистки и анализа белков и аминокислот

Основные термины раздела:

α-Аминокислоты – производные карбоновых (органических) кислот, у которых один из атомов водорода у α-углеродного атома замещен на аминогруппу; аминокислоты являются мономерами для биосинтеза пептидов и белков.

Белки – высокомолекулярные соединения, биополимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями, имеющие определённую структурную и пространственную организацию и обладающие различными функциями.

Изоэлектрическая точка (ИЭТ, рI) – величина pH среды, при которой определённая молекула или её поверхность не несёт электрического заряда, то есть электронейтральна.

Полипептиды – биополимеры, содержащие от 10 до 50 аминокислотных остатков, связанных пептидными связями.

Посттрансляционная модификация – процесс образования функционально активных белков из синтезированных на рибосомах полипептидных цепей, включающий реакции ограниченного протеолиза, присоединения простетических групп, модификации аминокислотных радикалов (гидроксилирование, карбоксилирование, фосфорилирование, окисление и др.), образования дисульфидных связей, а также формирования третичной структуры и сборку субъединиц в олигомерные соединения.

Фолдинг – процесс формирования трехмерной пространственной структуры белка из вновь синтезированной полипептидной цепи при участии специфических белков-шаперонов.

Шапероны – группа белков, обеспечивающих правильную пространственную укладку полипептидной цепи в процессе посттрансляционной модификации, а также ренатурацию поврежденных белков и стабилизацию белков с неустойчивой конформацией.