Читать книгу Arthrose lindern für Dummies - Sandra Krüger - Страница 58

Die Knorpelzellen produzieren Eiweiß-Zucker-Verbindungen, sogenannte Proteoglykane. Sie bestehen aus einem Kerneiweißmolekül und Vielfachzucker-Einheiten, den Glukosaminoglykanen. Im Gelenkknorpel sind das Chondroitinsulfat, Dermatansulfat, Keratansulfat und Heparansulfat. Das größte Proteoglykan ist auch das häufigste, das Aggrekan. Es besteht aus mehr als 100 Chondroitinsulfat- und Keratansulfatketten. Die Aggrekane sind über Hyaluronsäure und Proteine miteinander verbunden.

Die Knorpelmatrix besteht aus natürlich vorkommenden körpereigenen Bausteinen:

 Die Eiweiß-Zucker-Verbindung Aggrekan macht 10 Prozent des Knorpelgewichts aus. An einem langen Hyaluronsäurefaden hängen meist mehrere Aggrekan-Moleküle. Aggrekan besteht aus den beiden großen Molekülen Keratansulfat und Chondroitinsulfat.

 Glykosaminoglykanen (GAG) – in diesem Fall steht Gag nicht für Witz. Die Abkürzung soll Ihnen helfen, das schwierige Wort Glykosaminoglykane besser lesen zu können. Sie stellen die wichtigsten Gelenknährstoffe dar:Chondroitin kann sehr viel Wasser binden und sorgt dafür, dass der Knorpel elastisch bleibt.Glukosamin ist ein Aminozucker. Auch er liefert den Gelenken Wasser. Er ist nützlich zur Bildung der Gelenkflüssigkeit. Er wird auch für den Einbau von Schwefelverbindungen gebraucht, die dem Knorpel Festigkeit geben und für den Stoffwechsel der Knorpelzellen nötig sind.Hyaluronsäure, ein langkettiges Glykosaminoglykan, ist im Gelenkknorpel für dessen biomechanische Funktion sehr wichtig.

 Kollagen ist ein Strukturprotein. Es liefert wichtige Aminosäuren für die Bildung neuer Knorpelzellen, kann also den Stoffwechsel im Gelenk anregen.

Glykosaminoglykane verbinden sich mit Eiweißen zu noch größeren Molekülen, den Proteoglykanen. Proteoglykane und Kollagene sind für die Stabilität und die Wasserbindung des Knorpels von großer Bedeutung. Sie haben Einfluss auf die Bewegung von Molekülen durch die Knorpelmatrix.

Glykosaminoglykane (GAG) sind Kohlenhydrate aus langen unverzweigten Zuckerketten. Sie bilden einen großen Komplex aus Molekülen, der Wasser enthält und sich durch hohe Elastizität und Flexibilität auszeichnet. Darauf beruht die hervorragende stoßdämpfende Wirkung dieser gelartigen Matrix. Die GAG bilden das Gerüst vieler Stoffe, die Fasern produzieren können. Ihre hohe Elastizität verdanken sie ihrem Vermögen, Wasser aufnehmen zu können. Der gesunde Knorpel lässt sich an dieser Stelle mit einem Schwamm vergleichen, der sich mit Wasser vollsaugen kann. Die Struktur der GAG-Matrix, die durch das gebundene Wasser sehr dynamisch und flexibel ist, kann extreme Kompressionsdrücke kompensieren. Sie erweist sich daher als Schutz der Gelenke vor mechanischer Überlastung.

Hyaluronsäure ist das einfachste GAG. Man findet Hyaluronsäure sowohl im Knorpelgewebe als auch in der Gelenkflüssigkeit. Durch ihre Fähigkeit, Wassermoleküle flexibel und dynamisch aufzunehmen und wieder abzuspalten, wirkt sie wie ein Schmiermittel in den Gelenken. Die Funktionen der Hyaluronsäure lassen sich wie folgt beschreiben:

 Gleitverhältnisse im Gelenkspalt optimieren

 Gelenkinnenhaut zur Produktion von Hyaluronan stimulieren

 verhindern, dass GAG aus der Knorpelmatrix in die Gelenkhöhle abwandern

 die weißen Blutkörperchen und Immunzellen hemmen und dadurch vor Knorpelabbau schützen

 Gelbildner mit Stoßdämpferfunktion

Kollagen ist das Struktureiweiß des Bindegewebes. Es sind jeweils bestimmte Kollagentypen in den unterschiedlichen Körpergeweben zu finden:

 Kollagen Typ I: Knochen, Sehnen, Bänder, Faszien, Haut, Faserknorpel

 Kollagen Typ II: knorpeliges Bindegewebe, Hyalinknorpel, elastischer Knorpel, Faserknorpel

 Kollagen Typ III: Haut, Gefäßwände, innere Organe

 Kollagen Typ IX: hyaliner Knorpel und Glaskörper des Auges

Im Knorpelgewebe machen die Kollagenfasern den größten Anteil an Molekülen aus. Die Kollagenfasern sind Voraussetzung für die Elastizität des Gelenkknorpels und dessen Stabilität gegenüber Scherkräften. Die einzelnen Kollagenfasern sind chemisch fest gebunden. Zusätzlich wird das gesamte Netzwerk noch durch Kollagentyp IX stabilisiert.