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b) Proteine

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Die Verdauung der Proteine beginnt im Magen. Durch das saure Milieu werden die Nahrungsproteine denaturiert, d. h. die Tertiärstruktur wird aufgebrochen. Dies erlaubt der Endopeptidase Pepsin, ihr Sub­strat „Peptidbindung“ im Inneren des Proteins zu erkennen und zu spalten. Bereits im Magen werden Proteine also in kleine Fragmente zerlegt.

Mit dem Eintritt in das Duodenum verliert Pepsin seine Aktivität, denn durch das Bicarbonat des Pankreassekrets steigt der pH-Wert ins leicht Alkalische. Das Pankreas sezerniert die Endopeptidasen Chymotrypsin und Trypsin. Wie bei Pepsin werden diese Endo­peptidasen als inaktive Vorstufen (Chymotrypsinogen, Trypsinogen) sezerniert und erst durch limitierte Proteolyse in aktive Enzyme umgewandelt. Trypsin und Chymotrypsin sind ebenfalls Endopeptidasen und zerteilen die vorverdauten Proteine weiter in kleinere Peptide. Exopeptidasen hy­drolysieren diese Peptide von beiden Enden her: Am N-Terminus greifen Aminopeptidasen an, am C-Terminus Carboxypeptidasen. Beide Exopeptidasen werden vom Darmepithel sezerniert.

Die freien Aminosäuren (etwas weniger auch Di- und Tripeptide) werden über gruppenselektive Transportproteine im Symport mit Na+ von den Epithelzellen des Dünndarms resorbiert und gelangen über die Pfortader zur Leber. Hier werden die Aminosäuren weiter verstoffwechselt und unter anderem zur Synthese unseres Aminosäure-Reservoirs und -Transportproteins Albumin verwendet.

 Mund: keine Proteinverdauung.

 Magen: Der saure pH-Wert denaturiert die Proteine, die Endopeptidase Pepsin spaltet Proteine.

 Pankreas: Neutralisieren des pH-Werts; Sekretion weiterer Endopeptidasen.

 Dünndarm: Sekretion von Exopeptidasen und Resorption der Aminosäuren.

 Leber: Aufnahme der freien Aminosäuren, Synthese von Albumin.

Prüfungen erfolgreich bestehen im Fach Tierphysiologie

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