Читать книгу Адам және жануарлар физиологиясы пәнінен әшекейлендірілген. Оқу құралы - Н. Торманов - Страница 5

Ет көптеген ұзын клеткалардан немесе ет талшықтарынан тұрады. Еттердің ең басты қасиеті – жиырылу және босаңсу.

– Ет қанмен жақсы қамтамасыз етілген.

– Ет жеке-жеке нерв талшықтары арқылы реттеледі.

Гистологиялық тұрғыдан қарастырсақ үш типтен тұрады:

а) қаңқа еттері;

б) бірыңғай салалы еттер;

в) жүрек еті.

Ет талшығы көптеген миофибрилден тұрады. Осының нәтижесінде көлденең жолақты болып көрінеді.

Әрбір миофибрилл екі түрлі белоктық жіпшелерден тұрады: актин және мизин. Миофибрилдердің арасында көптеген митохондриялар орналасқан. Ет талшығының цитоплазмасын саркоплазма деп атайды, оның ішін көптеген мембраналық торлар немесе саркоплазмалық торлар алып жатады. Ет талшықтарының көлденең және миофибрил-дердің арасында түтікше жүйесі немесе Т – жүйесі өтеді. Олар сарколеммамен байланысқан.

Кейбір жерлерде (әсіресе, саркомерада) Т – жүйесі 2 саркоплазма торында цистернасының арасында орналасады. Сондықтан да осы бір Т – түтікшеден және екі цистернадан тұратын кешенді триада немесе үштік деп атаймыз. Түтікшемен цистерналар бір-бірімен көлденең орналасқан көпіршелер арқылы байланысады. Цистерналар Са⁺⁺ ионын жинап және шығарып отырады. Соның нәтижесінде осы иондардың концентрациясы саркоплазмада кейде төмендеп, кейде жоғарылап отырады, сөйтіп АҮФазаның белсенділігін жоғарылату арқылы ет талшығының жиырылуына әсер етеді.

Қарақошқыл және ашық түсті жолақтардың ауысып отыруы І және А аймақтарының орналасуына байланысты (1-сурет).

І аймағы Z деп белгіленіп, солғын сызық арқылы екіге бөлінген. Екі Z сызығының аралық бөлігін (миофибрилл) саркомера деп атайды. Осы екі Z сызығының екі жағына қарай актин жіпшесі таралады. Ал саркомераның ортасында миозин жіпшесі орналасқан. Саркомераның белгілі бір участогында актин және миозин жіпшелері бірін-бірі жауып тұрады. Осындай өзара бірін-бірі жауып орналасуының нәтижесінде саркомерада бірнеше жолақтың болуына әкеледі. Актин жіпшесі миозин жіпшесін жауып тұрған жерінде А дискісін немесе жолағын құрайды, ал сол кезде І дискі немесе жолағы бар аймақта тек актин жіпшесі ғана болады. А дискінің ортасы ашық түсті оны Н аймағы деп атайды, өз кезегінде М сызығы арқылы миозинді екіге бөліп тастайды.

Миозин – жуан талшықтар. Миозин молекуласы екі бөліктен тұрады: ұзын таяқша тәрізді бөлігі “құйрығы” және біркелкі екі “басы”. Миозин жіпшесіндегі миозин молекуласының орналасуына келсек, “басы” оның ұзына бойына орналасқан, тек орта шетінде ғана жоқ. Миозин басының бәрінде де АҮФазалық активтілік қасиеті бар.

Актин – жіңішке талшықтар. Әрбір актин талшығы екі спиральдан тұратын актиннің молекуласынан түзілген, оның (G – актин) біреуінің бетіне екіншісі оралып орналасады. Актин молекуласының бүкіл комплексін F – актин деп (фибриллярлы актин) атайды. F ак-тиннің әрбір молекуласы мен АҮФ байланыста болады. Бірақ актинның ешқандай да түрінің АҮФазалық белсенділік қасиеті болмайды. Сонымен актин F – актиннен және екі көмекші белок – тропомиозин және тропониннен тұрады.

Тропомиозин – таяқша тәрізді фибриллярлы белок. Ол жіпшелерді қосып, ажыратып тұратын механизм. Тропонин – глобулярлы белок үш суббірліктен тұрады – І,С,Т. Мысалы, Тропонин Т – тропонинді тропомиозинмен байланысты. Тропонин С – Са⁺⁺ ионына өте сезімтал, оның қосылысы түседі. Ал тропонин І – актин мен миозин арасындағы өзара әсерлегішті төмендетіп отырады.

Актиннің осы екі көмекші бөлігі миозинмен әрекетке Са⁺⁺ ионы болмаған жағдайда да түсе береді.

Жіпшелердің жылжу теориясы

(Дж. Хэнсон, А. Хаксли 1954 ж.)

Тыныштық күйде саркомерада белгілі бір деңгейде Mg⁺⁺ ионы және АҮФ бар, бірақ Са⁺⁺ ионының концентрациясы төмен. Осы жағдайда актин жіпшесі “жұмыссыз күйде” болады, себебі тропомиозин актинді ұстап тұрады, миозиннің “басы” жіпшенің ұзына бойында болады.

Ет талшығына нерв импульсі келгенде сарколеммада деполяризация толқыны пайда болады да, ол Т – жүйе арқылы саркомераның ішіне кіреді. Импульс триадаға дейін жетіп, Са⁺⁺ ионының босанып шығуына әсер етеді, сөйтіп саркоплазмада оның концентрациясы жоғарылайды. Одан кейін Са⁺⁺ ионы С-тропонинмен байланысып, өз кезегінде І тропонинмен өзара байланысқа түсіп, актин мен миозин арасындағы “көпір” арқылы байланыс тудыруға кедергі жасаушы тропонин эффект жүйесіне жаяды. Сөйтіп, Са⁺⁺ ионы миозиннің АҮФазалық белсенділігін жоғарылатады, одан әрі актиннің әсерінен күшейіп миозин “басы” актинмен байланысқа түсіп, көлденең актин-миозин “көпірін” түзейді. Осы “көпірді” жасауға кеткен энергия АҮФ-тың гидролиздеу реакциясынан пайда болады, осы энергияның әсерінен көлденең көпірлердің бұрышы өзгеріп, актин жіпшесі саркомераның ішіне қарай жылжиды.

Барлық миофиламинеттердің белсенділігінің жоғарылауының, саркомераны тітіркендірудің нәтижесінде күш пайда болып, оның қысқаруына әсер етеді.

Қозу саркомерада азая бастағаннан кейін Са⁺⁺ ионын қайтадан АҮФазаның көмегімен кальций сорғышы арқылы цистернаға кіреді.

Тропомиозин–тропонин кешені кезінде АҮФазаның активтілігі басылып, көлденең көпірлер ажырап, актин немесе миозин активтілігі жойылып, саркомера бұрынғы тыныштық күйіндегі деңгейіне келеді.

Кәдімгі жағдайда еттің жиырылуы үшін қажет энергия гликогенді кейде май қышқылдарын пайдаланады. Осы заттардың ыдырауының нәтижесінде АҮФ түзіліп, энергия бірден жиырылады да, етке АҮФ→АЕФ+Фн+энергия түзіледі. Тыныштық күйде етте АҮФ-тың саны онша көп емес, ол сегізге жақын жеке жиырылуға кетеді. АҮФ-тың осындай деңгейі аэробты зат алмасу кезінде болады. Ал жұмыс атқару кезінде АҮФ тез жұмсалып, оның тез арада қалпына келуі қамтамасыз етілуі керек, ол үшін басқа процестер іске қосылады. АҮФ қалпына келтіруге еттің құрамындағы креатинфосфат (КрФ) қатысады. Креатинфосфат ар-қылы еттегі түзілген АЕФ → АҮФ-ке ауысады. АЕА + КрФ → АҮФ+ Креатин.

Осы процесс АҮФ қорын үздіксіз толықтырып, еттің жиырылуына мүмкіндік жасайды.

Ал креатинфосфаттың деңгейі де төмендейді, бірақ оның деңгейін толықтыру гликогеннің немесе май қышқылдарының тотығуының нәтижесіне байланысты. Нәтижесінде пайда болған АҮФ креатиннен креатинфосфатты ресинтездеуге пайдаланады.

Кр + АҮФ →КрФ + АЕФ

Бұлшық ет өте жоғарғы қарқынмен жұмыс істегенде оған келіп отыратын О₂ оның қызметін керекті деңгейде ұстап тұруға жеткіліксіз. Сондықтан да осы жағдайда гликолиздің ең ақырғы өнімі жүзім қышқылы Н⁺ ионының қатысуымен сүт қышқылына айналады.

СН₃ СОСООН + Н₂ → СН₃ – СНОН – СООН

Осы Н⁺ ионын байланыстырушы оттегі мөлшерінің жетіспеушілігінен болады. Оттегі етке “қарыз” болады.

Бұл кездегі энергия аз бөлінеді, барлығы 7 %. Сонымен бірге сүт қышқылы өте улы, ағзадан сыртқа шығып отыруы керек. Сондықтан да шаршау болады. Ал ет жұмысын тоқтатқанда немесе азайтқанда ғана, оттегі сүт қышқылын тотықсыздандырып, жартысын гликогенге айналдырады. Осы процесс бауырда жүреді. Осы жерде 1/5 сүт қышқылы толық көмір қышқылына және суға дейін тотығады. Осы реакция кезіндегі бөлінген энергия сүт қышқылының қалған бөлігін глюкозаға айналдыруға жұмсалады. Глюкозаның бір бөлігі етке қайтып келеді, сол жерде ең соңында гликогенге ауысады, қалғаны бауырда гликоген түрінде қорланады.

Бұлшық ет талшықтарының жиырылу үрдісінде мынадай өзгерістер қалыптасып, алты кезеңнен тұратындығын дәлелдеген.

А. Электрохимиялық өзгеріс бұл үш кезеңнен тұрады:

1. Әрекет потенциалының генерациясы;

2. ӘП-ның Т – жүйесі арқылы таралуы;

3. Т – жүйеде, саркоплазмалық торда электр тоғының артуы, ферменттердің активтілігінің артуы, инозитол үшфосфаттың қалыптасуы, клетканың ішінде Са⁺⁺ ионының концентрациясының жоғарылауы.

Б. Хемомеханикалық өзгеріс (бұл да үш кезеңнен тұрады).

1. Са⁺⁺ ионының тропонинмен байланысқа түсуі, актин жіпшесінде акцивті орталықтардың қалыптасуы;

2. Миозин басының актинмен байланысқа түсуі, миозин басының айналысқа түсіп серпімділігінің дамуы;

3. Актин және миозин талшықтары бір-біріне қарсы сырғанау арқылы жылжуының нәтижесінде саркомераның арасы тарылып, ет талшығы қысқаруының нәтижесінде қуаты жоғарылайды. Ал енді осы кезеңдерде болатын құбылыстарға толығырақ тоқталайық.

Еттің қозғалу митонейроны арқылы және ацетилхолин (АХ) медиаторы арқылы етте қозу процесі пайда болады. Ацетилхолиннің ет пластинкасының ұшындағы холинрецепторы мен өзара әсерінен АХ-ге сезімтал каналдарда белсенділік пайда болып, пластинкада әрекет потенциалы 60-мВ-қа дейін көтеріледі. Пайда болған ӘП ет талшығы мен клетка мембранасына жақын шеткі пластинкаға қарай екі жаққа тарайды, жылдамдығы 3-5 м/сек., t 36⁰. Осында ӘП жоғарылап, еттің жиырылуының бірінші кезеңі болып табылады.

Екінші кезеңде ӘП кезіндегі қозу денеде орналасқан түтікше жүйелері арқылы еттің ішкі жағына қарай таралады, сөйтіп мем-брананың беткейімен еттің жиырылғыш аппараттарымен байланысқа түседі. Т–жүйе саркоплазмалық тордың цистернарларымен бірге көрші екі саркомерамен байланысады. Электроимпульсті байланыс болған жерде ферментті активтендіріп, инозитолүшфосфорды қалыптастырады. Ал бұл фермент өз кезегінде цистерна терминалындағы кальций каналдарын белсендендіріп, Са⁺⁺ иондарының цистернадан сыртқа шығуына әсерін тигізеді,соның нәтижесінде клетка ішінде оның концентрациясы 10^-7-ден 10^-3 М-ға көтеріледі. Осы барлық процестердің жиынтығы үшінші кезеңде болады. Сонымен бірінші кезеңінде электросигналдың ӘП-ның тууынан химиялық өзгеріске немесе Са⁺⁺ ионы концентрациялық жоғарылауышқа, былайша айтқанда электрохимиялық өзгеріске ұшырауына әсер етеді.

Клетка ішіндегі Са⁺⁺ ионының концентрациясының жоғарылауы тропомиозинді актин жіпшелерінің арасындағы тесіктерге ығыстырып, актин жіпшелерінің участоктарындағы көлденең көпірше-лердің пайда болып, оған миозин жіпшелерінің байланысқа түсуіне мүмкіндік береді. Ал бұл жерде айта кетерлік бір жәйт, тропомиозиннің ішке қарай ығысуына басты себеп – болған жағдай Са⁺⁺ ионымен байланыс кезінде тропониннің белоктық молекуласының конформациясының өзгеруіне байланысты. Сөйтіп, кальций ионының қатысуымен актин мен миозиннің өзара байланысуы тропонин және тропомиозин арқылы іске асырылады деп тұжырымдау керек.

Сонымен, төртінші кезеңде электромеханикалық өзгерісінің тууы Са++ионы мен тропонин арасында өзара байланысқа байланысты деп қарауға болады.

Бесінші кезеңде миозиннің басты актин жіпшелеріндегі көлденең көпірлерге байланысуы. Бұл кезде миозин басы өз өсінен айналады, себебі актин жіпшесінде бірнеше активті участоктар бар, олар белгілі бір ретпен ғана байланысқа түседі. Миозин өз өсінен айналуы талшықтарда серпімділік және қысым тудыру арқылы талшықтардың жиырылуын туғызады. Осы 4 және 5-кезеңде хемомеханикалық өзгеріс болады. Сонымен, миозин басының белгілі бір ретпен актин жіпшесі көлденең көпірлерге байланысып, босаңсып отыруының салдарынан жуан және жіңішке жіпшелердің бір-біріне қарсы жылжып, саркомераның арасы азайып, ет талшығының қысқаруын алтыншы кезең деп атаймыз.

Еттің жиырылу режимдері

Қаңқа еттеріне тән қасиет олардың екі түрлі режимде жиырылу қабілеттілігі: изометриялық және изотониялық. Изометриялық режим мынадай жағдайда байқалады. Еттің активтілігі жоғарылаған сайын күші артқанмен де талшықтары қысқармайды (мысалы, ет үлкен жүкті көтерген кезде), себебі талшықтарының екі басыда қатты бекітілген.

Изотониялық режимде, ет алғашқы кезде күшін дамытып, жүкті көтеруге қабілеттілік көрсетеді, содан кейін ет жиырылады, былайша айтқанда талшығының ұзындығы өзгереді, бірақ сол жүкті көтеру салмағына тең күш қатаяды.

Бірыңғай салалы еттердің жиырылу режимі изотониялық және изометриялық режимді бөліп ашумен қатар кейде аралық ауксотониялық режим болатындығын да айта кету керек. Мысалы, іші қуыс мүшелердің қабырғасындағы еттер жиырыла бастағанда ол мүшеде сұйық бар десек, ал сыртқа шығатын жерде сфинктер жабық күйде, сол жағдайда изометриялық жиырылу режимі пайда болады. Мүшенің қуысында қысым жоғарылап, ал бірыңғай салалы еттердің клеткасы өзгермейді (сұйық қосылмайды). Егер қысым артатын болса және сфинктерді ашуға мәжбүрлік туып Б.С.Е. клеткалары изотониялық режимге ауысып сұйықты сыртқа шығаруға байланысты Б.С.Е. клеткаларының мөлшері азайып, күші тұрақты күйде, сұйықты айдап шығуға жеткілікті күйде болады.

Қаңқа еттері жеке дара жиырылуға және жинақталып немесе тетанус (гр. оцепенение – қатып қалу, дірілдеу) түрінде жиырылады.

Дара жиырылу – берілген бір стимулға бір рет жауап беру немесе стимулдың дара жиырылуға жеткілікті әсері.

Тетанус дегеніміз – ет талшығының ұзақ уақыт бойы тітіркендіргенде ұзақ жиырылуы. Тетанус кезінде әрекет потенциалы бірнеше рет дамып отырып, С – тордан Са⁺⁺ ионының ұзақ уақыт бойы бөлініп шығуынан кальцийдің деңгейі жоғарылап, тропонинмен байланысқа түседі. Тітіркендіргішті тоқтатқанша жиырылу күйінде қалады.

Суммация – мұндай жиырылу мынадай жағдайда пайда болады: егер етке екі немесе одан да көп стимул әсер еткенде, тағы да әрбір келесі стимул одан бұрынғыдан соң екінші жиырылу фазасы кезінде (босаңсып немесе ұзару кезінде) немесе 1-фазасында (қысқару немесе күшею), онда қаңқа етінде стимулдан жиырылу күштері бірігіп, қосылып тісті тіркеу байқалады.

Суммацияның екі түрі болады: уақытша немесе жеке суммация, егер екінші тітіркендіргіш талшықтың босаңсыған кезіне сәйкес келсе (ұзаруы), онда толық жиырылып үлгермейді, бірақ жаңа жиырылу процесі басталады. Бір интервалмен тітіркендіргішті жиілетсе, тісті суммация пайда болады (секундта 8 стимул). Егер тітіркену интервалын азайтып, тітіркендіргенде келесі тітіркендіргіш қысқару фазасына сәйкес келсе, тегіс тетанус пайда болады.

Қаңқа еттеріне тән тағы да бір жиырылу түрі бар – контрактура. Мұндай жиырылуды эксперимент жасау арқылы оңай байқауға болады. Мысалы, етке жоғары калийлі ерітіндімен әсер ету. Осы кезде деполяризация процесі ұзаққа созылып, еттің активтілігі ұзақ уақыт бойы сақталады. Кофеинде осындай құбылыс береді, сондықтан да гипер калийлік, кофеинді контрактура деп те атайды. Кофеинді контрактураның себебі – саркоплазмалық тордан Са⁺⁺ ионының бөлінуі. Паталогиялық жағдайда да пайда болады, бірақ ол кезде адамның еркіне бағынбайды.

Бұлшық ет ( musculus – бұлшық ет) – бұлшық ет ұлпасынан тұратын дене бөліктері, жүйке ұлпасының әсер етуімен қысқару қабілетіне ие.

БҰЛШЫҚ ЕТТЕРДІҢ ЕРЕКШЕЛІКТЕРІ

БҰЛШЫҚ ЕТТЕРДІҢ ПІШІНІ МЕН КӨЛЕМІ

БҰЛШЫҚ ЕТТІҢ ҚЫЗМЕТІ

Жұмыс – бұлшық еттің болуының негізгі шарты. Бұлшық еттер тіпті тыныштық күйіндеде тонусын сақтайды.

Тонус – бұлшық ет талшықтарының қуатты аз шығындай отырып, тұрақты ширығу жағдайында, кернеулі күйде болуын айтады.

Атрофия – бұлшық еттің ұзақ уақыт қызметсіз тұру нәтижесінен жұмыс қабілетінен айырылуы.

Қажу – бұлшық еттердің физиологиялық күйі. Бұлшық еттің қызметі нәтижесінде туындайтын, жұмыс қабілетінің уақытша төмендеуі.

БҰЛШЫҚ ЕТТІҢ ЖҰМЫСЫН ҚАЛАЙ ЕСЕПТЕП ШЫҒАРУҒА БОЛАДЫ?

Жұмыстың көлемі бұлшық ет күші мен ұзындығына тәуелді.

Күш барлық бұлшық ет талшықтарының жұмысына тура пропорционал.

Бұлшық ет күшінің пайда болуы мына факторларға да тәуелді: анатомиялық, механикалық, физиологиялық, және психологиялық (бұлшық еттің 1см² көлденең қимасы 10 кг жүкті көтеруге қабілетті).

БҰЛШЫҚ ЕТТЕРДІҢ ҮЙЛЕСІМДІЛІГІ

БҰЛШЫҚ ЕТТІК ҮЙЛЕСІМДІЛІК

Синергистер – бір ғана қозғалысты жүзеге асыратын бұлшық еттер.

Антогонистер – қарама-қарсы қозғалыстарды жүзеге асыратын бұлшық еттер.

Бұлшық еттік үйлесімділік – бұлшық еттердің келісілген жұмысы (бицепстің(екі басты) қысқаруынан – трицепстің(үш басты) жазылуыы, жиырушының босаңсуынан, буші бұлшық еттің жазылуы)

ҚАҢҚА БҰЛШЫҚ ЕТТЕРІНІҢ ҚҰРЫЛЫСЫ МЕН ҚЫЗМЕТІ

ҚЫСҚАРҒАН ҚАҢҚА БҰЛШЫҚ ЕТТЕРІ

Миофибрилдердің құрылысы

Миофибриллдер – белоктардан(актин және миозин) құралған протофибриллдерден тұрады.

Саркомер – бұлшық ет талшығының бірліктік құрылымы.

Бұлшық еттің жиырылуы